2014年10月30日 訊 /生物谷BIOON/ --近日研究發現，Johns Hopkins 大學的研究人員研究表明，一種常見的蛋白質此前認為在離子通道的開啟和關閉過程中進出我們的細胞時起著不同的作用。這些通道對我們的生命來說是至關重要的，細胞內存有適當的鈉離子和鈣離子濃度加強大腦溝通，促進心臟收縮和許多其它進程。新的研究顯示，實際上一種能夠拓寬離子通道的鈣調蛋白一直被認為是處于休眠狀態的。這一發現可能會帶來新的見解，這些離子通道不被正確的控制會引起機體紊亂，如心律失常、癲癇和帕金森疾病的發生，研究人員說。

該項報告發表在10月23日出版的《細胞》雜志上。

醫學博士David Yue說，在當前的模型中，只有鈣調蛋白與鈣離子通過結合改變其形狀之后鈣調蛋白才能激活。然后活化的鈣調蛋白與特異性的控制鈣和鈉離子通道的開關相結合后關閉離子通道。

這項新研究通過新方法傳遞大量的自由鈣離子鈣調蛋白到離子通道中從而改變了這種觀點。“可以看出自由鈣離子鈣調蛋白是不會靜止的，而是明顯提高了鈣和鈉離子通道的開放”Yue說。當鈣結合離子通道上固有的自由鈣離子鈣調蛋白時，這個最初增強作用就開始消散。“兩種形式的鈣調蛋白作用都是非常強的，兩個都在實施互相相反的功能，但能夠維持機體平衡。這類似于中國哲學的陰陽平衡。”Yue說。“這個觀點在于鈣調蛋白控制開關如何控制才能最終幫助找到錯誤的離子通道的處理方法”。

Apocalmodulin Itself Promotes Ion Channel Opening and Ca2 Regulation.

1.Paul J. Adams, Manu Ben-Johny, Ivy E. Dick, Takanari Inoue, David T. Yue.

The Ca2+-free form of calmodulin (apoCaM) often appears inert, modulating target molecules only upon conversion to its Ca2+-bound form. This schema has appeared to govern voltage-gated Ca2+ channels, where apoCaM has been considered a dormant Ca2+ sensor, associated with channels but awaiting the binding of Ca2+ ions before inhibiting channel opening to provide vital feedback inhibition. Using single-molecule measurements of channels and chemical dimerization to elevate apoCaM, we find that apoCaM binding on its own markedly upregulates opening, rivaling the strongest forms of modulation. Upon Ca2+ binding to this CaM, inhibition may simply reverse the initial upregulation. As RNA-edited and -spliced channel variants show different affinities for apoCaM, the apoCaM-dependent control mechanisms may underlie the functional diversity of these variants and explain an elongation of neuronal action potentials by apoCaM. More broadly, voltage-gated Na channels adopt this same modulatory principle. ApoCaM thus imparts potent and pervasive ion-channel regulation.

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